Joaquín Castilla y su equipo
en CIC bioGUNE.

Un equipo internacional coordinado por el profesor Glenn Telling, de la Universidad de Kentucky (EEUU), en el que han participado investigadores de CIC bioGUNE, ha descubierto una nueva vía para controlar la estabilidad de ciertos tipos de priones (los agentes patógenos responsables de las encefalopatías espongiformes transmisibles o EETs) mediante la selección de determinadas proteínas. El descubrimiento ha sido publicado en la revista científica Science.

Mientras que la enfermedad priónica más extendida en Europa es el scrapie en ovejas y cabras, unida a la epidemia de encefalopatía espongiforme bovina, o mal de las vacas locas, aparecida en los años 90, en EEUU son los priones de ciervo los que más preocupan a la comunidad científica. Aunque no hay evidencias estadísticas de que los priones de ciervo puedan infectar al ser humano, la enfermedad en animales salvajes está en continua expansión en EEUU y Canadá, y constituye una importante epidemia.

El trabajo de los investigadores de CIC bioGUNE, bajo la dirección de Joaquín Castilla, ha ahondado en el papel de las diferentes propiedades de las cepas de priones en la transmisión y expansión de la enfermedad priónica en ciervos. El estudio muestra por primera vez la existencia de al menos dos tipos de cepas biológicamente distinguibles y con comportamientos patogénicos claramente diferenciados de la enfermedad del desgaste crónico (CWD), la encefalopatía espongiforme transmisible que afecta a los ciervos

La relevancia de este estudio se debe a que es la primera vez que se muestra que una única diferencia en la secuencia primaria de aminoácidos de la proteína responsable de las enfermedades priónicas permite la selección de cepas priónicas. Este descubrimiento sugiere la posibilidad de controlar la estabilidad de algunas cepas priónicas mediante la modificación de la estructura primaria de la proteína responsable.