

Universidad de Kentucky-ko (AEB) Glenn Telling irakasleak koordinatutako nazioarteko talde batek, CIC bioGUNE-ren hainbat ikerketatan parte hartu duena, hainbat prioi motaren egonkortasuna proteina batzuk aukeratuz (entzefalopatia espongiforme kutsakorra eragiten duten agente patogenoak edo EET) kontrolatzeko bide berri bat aurkitu du. * aldizkari zientifikoak argitaratu du aurkikuntza.
Europan ardien eta ahuntzen scrapiea da gaixotasun prioniko hedatuena, behien entzefalopatia espongiformearekin batera (behi eroen sindromea), 90ko hamarkadan agertu zena, AEBn, oreinen prioiak dira zientzialariak gehien kezkatzen dituztenak. Oreinen prioiek gizakiak kutsa ditzaketenik argi ez badago ere, AEBn eta Kanadan hedatzen jarraitzen du eta epidemia garrantzitsua bihurtu da.
CIC bioGUNEko ikertzaileen lanak, Joaquín Castillaren zuzendaritza duena, prioien hainbat zepak oreinetan gaixotasun prionikoa transmititzean eta hedatzean duten funtzioan sakondu du. Ikerketa honetan, lehenengo aldiz ikusi da biologikoki bereiz daitezkeen eta portaera patogeniko oso desberdinak dituzten bi zepa edo gehiago dagoela higadura kronikoko gaixotasunean (CWD), oreinek izan dezaketen entzefalopatia espongiforme kutsakorrean.
Lehenengo aldiz ikusi da gaixotasun prionikoak eragiten dituen proteinaren aminoazido-sekuentzia primarioa desberdintasun bakar batek zepa prionikoak aukeratzea ahalbidetzen duela eta horretan datza ikerketaren garrantzia. Aurkikuntza horri esker, hainbat zepa prionikoren egonkortasuna kontrolatu ahal izango da proteina arduradunaren egitura primarioa aldatuz.
Science